Alles Folgende betrifft Epitalon. Wir bleiben bei klarer Sprache, beziehen uns auf die Studienlage und trennen gut belegte Aussagen von offenen Fragen.
Zuletzt geprüft am 2026-05-09. Wo eine Aussage auf einer konkreten Studie beruht, wird die Studie beschrieben und nicht überinterpretiert.
Levan: Die Grundeinheit stellt ein Glucose-Molekül dar, an welchem daraufhin die Synthese von Fructose erfolgt. Glc-(Fru-β2,6-Fru)n Beispiele: Bacillus, Pseudomonas, Streptococcus salivarius, Xanthomonas Dextran: Die Grundeinheit stellt ein Fructose-Molekül dar, an welchem daraufhin die Synthese von Glucose erfolgt. Fru-(Glc-α1,6-Glc)n Beispiele: Leuconostoc, Streptococcus
Quellen: de.wikipedia.org
== Biosynthese == Zur Aktivierung wird unter Verbrauch von UTP (Uridin-Triphosphat) ein Uridin-Diphosphat-Zucker hergestellt. Bei der Hydrolyse des Phosphat-Esters wird Pyrophosphat freigesetzt, sodass genügend Energie für die Ausbildung einer glycosidischen Bindung zwischen den Monosacchariden zur Verfügung steht. Das katalysierende Enzym ist die Levan- bzw. Dextran-Sucrase.
Quellen: de.wikipedia.org
Glycosylphosphatidylinositol-Anker, kurz GPI-Anker, engl. GPI anchor, kommen in allen eukaryotischen Zellen vor. Ihre Hauptaufgabe ist es, Glycoproteine der Zelloberfläche an der Außenseite der Plasmamembran fest zu verankern. Der GPI-Anker wird im Lumen des Endoplasmatischen Retikulums (ER) an die terminale Carboxygruppe des Glycoproteins angehängt, wobei die C-terminale hydrophobe Sequenz, welche der Anheftung an die Membran des ER diente, abgeschnitten wird. Da der GPI-Anker nur mit einer Monolipidschicht der Biomembran wechselwirkt, wird eine Interaktion auf der anderen Seite der Doppelmembran verhindert und leistet einen Beitrag zur asymmetrischen Proteinzusammensetzung der Doppelmembran. GPI-Anker führen ebenfalls zur erhöhten Beweglichkeit einiger Proteine auf der Membran und unterstützen die Signalübertragung sowie den zellulären Transport. Zusätzlich spielen sie eine wichtige Rolle bei der Bildung von Antigenen auf der Plasmamembran und führen somit zur Identifizierung der Zelle. Der Parasit Trypanosoma brucei kann aufgrund seiner variablen Membranproteine (variant surface glycoproteins, VSG) nicht vom Immunsystem des Wirts erkannt werden, was durch die sogenannten VSG-GPI-Anker ermöglicht werden kann. GPI-verankerte Proteine konnten durch eine Phospholipase nachgewiesen werden, die speziell inositolhaltige Phospholipide spaltet. Weiterhin wurde nachgewiesen, dass GPI-Anker ein Trimannose-Glucosamin-Inosit-Rückgrat besitzen.
Quellen: de.wikipedia.org
== Literatur == Isabelle Flury: Glycosylphosphatidylinositol Membrane Anchors in Saccharomyces cerevisiae: Characterization of Proteins Involved in Side Chain Modifications. (PDF; 5,9 MB), Dissertation. Universität Freiburg in der Schweiz, 2001.
Quellen: de.wikipedia.org
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